Advances in protein chemistry

Advances in protein chemistry

346 ~OOK REVIEWS VOL. 10 (1953) TABLE I INCORPORATION OF 1-14C-ACETATE INTO CHOLESTEROL AND WATER SOLUBLE EXTRACTS BY HOMOGENATES T o t a l v ...

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346

~OOK REVIEWS

VOL. 10 (1953)

TABLE I INCORPORATION

OF

1-14C-ACETATE INTO CHOLESTEROL AND WATER SOLUBLE EXTRACTS

BY

HOMOGENATES

T o t a l v o l u m e in e a c h flask w a s 5 ml. A d d i t i o n s were 1 m g each of a d e n o s i n e t r i p h o s p h a t e . d i p h o s p h o p y r i d i n e nucleotide a n d 1-14C s o d i u m a c e t a t e (3"Io5 c p m / m g C). Gas p h a s e 95 % 0.2 --5 % CO2; i n c u b a t e d w i t h s h a k i n g a t 34~:C for 3 hours. To all p r e p a r a t i o n s e x c e p t whole h o m o g e n a t e , o. 5 m g of carrier cholesterol was a d d e d prior to saponification. E a c h e x p e r i m e n t w a s done in d u p l i c a t e or triplicate. Male \ V i s t a r Albino r a t s were used. I n E x p e r i m e n t s 1 a n d 2 t h e a n i m a l s were fasted prior to sacrifice. I n each e x p e r i m e n t , several livers were pooled to provide sufficient h o m o g e n a t e for t h e p r e p a r a t i o n of s u b s e q u e n t e n z y m e fractions.

Exp.

i

2

3

.~ystem

Whole Homogenate W a s h e d m i t o c h o n d r i a a n d buffer S u p e r n a t a n t F l u i d (Particle-free) Mitochondria and Supernatant Fluid M i t o c h o n d r i a a n d S u p e r n a t a n t Fluid and Microsomes Water-Soluble Enzyme System

Recovered cholesterol cpm,,'mg C

Recovered cholesterol digitonide mg

Acetate incorporated in recovered cholesterol

Range

Range

it moles

9O-lOO 0- 4 6-1o 28-38 18-43

4.0-4.8 2.0-4.0 0.5-2.0 2.o-4.o 2.0-4.0

O.Ol 4 0.0004 0.0005 o.oo 4 0.0o 5

32-47

0.5-2. 5

0.006

Whole Homogenate Mitochondria and Supernatant Fluid Mitochondria and Supernatant Fluid and Microsomes Water-Soluble Enzyme System

189-28o 39-57 40-53

4.0-4.3 2.0-3.5 2.o-3. 5

0.034 0.005 o.oo 5

32-50

1.0-2.o

0.005

Whole Homogenate Mitochondria and Supernatant Fluid Water-Soluble Enzyme System

4o-55 12-24 17-29

2.o-3.o 1.5-2.o o.5-1.o

0.0o4 o.ooi o.ooi

* S u p p o r t e d b y a g r a n t of t h e A m e r i c a n H e a r t Association. T h e r a d i o a c t i v e a c e t a t e w a s o b t a i n e d on allocation f r o m t h e U n i t e d S t a t e s A t o m i c E n e r g y C o m m i s s i o n . REFERENCES 1 K. BLOCH, E. BOREK AND D. RITTENBERO, J. Biol. Chem., I62 (1946) 441. s p. SRERE, I. L. CHAIKOFF AND W. G. DAUBEN, J. Biol. Chem., 176 (1948) 829. s R. O. BRADY AND S. GURIN, J. Biol. Chem., 186 (I95 o) 461. 4 M. R&BINOWITZ AND D. M. GREENBRRG, Arch, B~ochem. a~d Biophys., 4 ° (1952) 472. 5 N . L . BUCltI~R, J. Am. Chem. Soc. (in press, 1953). R e c e i v e d J a n u a r y 26th, I953

BOOK REVIEWS Advances in Protein Chemistry, Herausgeber: M. L. ANSON, J O H N T. EDSALL UND KENNETH BAILEY. Volum VI, Academic Press Inc. New York, 1951, xi + 549 Seiten, 87 Figuren, $ 9,50. Mit j e d e m B a n d m e h r k o m m e n die A d v a n c e s of P r o t e i n C h e m i s t r y d e m Ziel n~her, d a s d e n H e r a u s g e b e r n v o r s c h w e b t : E i n W e r k zu schaffen, d a s u n s e r e E r k e n n t n i s s e fiber P r o t e i n e vollst~ndig, s o u v e r ~ n u n d a n g e p a s s t a n d e n jeweiligen S t a n d der F o r s c h u n g wiedergibt. Dies b e r u h t d a r a u f , d a s s die H e r a u s g e b e r es v e r s t e h e n , h e r v o r r a g e n d e A u t o r i t ~ t e n aUer N a t i o n e n als A u t o r e n fiir die einzelnen P r o b l e m e zu g e w i n n e n u n d ferner auf der Treffsicherheit, m i t der die P r o b l e m e a u s g e w ~ h l t w e r d e n , die gerade besonders aktuell u n d entwicklungsfiihig sind. So beginnt der VI. B a n d mit einem vorzfiglichen Beitrag yon R. W . G. W Y C K O F F ~ber die

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Elektronenmikroskopie yon Makromolekfilen. Nach einer gedrAngten ~ b e r s i c h t fiber M6glichkeiten und Bedingungen wirklich guter A u f n a h m e n wird die Kristall- und Strukturbildung yon glob~ren und fibrill~tren Makromolekfilen, die F e i n s t r u k t u r komplexer, fibrill~rer Makromolekfile u n d der A u f b a u yon Geweben aus Makromolekfilen diskutiert. Besonders sch6n sind die Bilder, die den A u f b a u von Viruskristallen aus den einzelnen Virusmolekfilen zeigen. Der Beitrag schliesst m i t der E r 6 r t e r u n g der wenigen Befunde, die Rfickschlfisse auf die vitale Bildung yon Makromolekfilen gestatten. Der 2. ]3eitrag yon P. DOTY UND JOHN T. EDSALL (8I Seiten) leitet in ausserordentlich ldarer und s y s t e m a t i s c h e r Art die Gesetze des "light scattering" in Proteinl6sungen ab. Er beginnt mit der Streuung in einem verdfinnten Gas, schreitet fiber 2 und m e h r K o m p o n e n t e n s y s t e m e zu den Gesetzm~issigkeiten fort, die die B e s t i m m u n g der Gestalt der streuenden Partikel gestattet. Hieran schliessen " s c a t t e r i n g " - S t u d i e n fiber chemische Reaktionen, an denen Makromolekfile beteiligt sind. In dem theoretischen Schlussabschnitt wird das "scattering" in L6sungen geladener Makromolekfile behandelt. Es folgt ein wertvoller praktischer A b s c h n i t t fiber experimentelle Methoden. Trotz knapper Darstellung u n d grosser Strenge und Ffille der Ableitungen ist der Beitrag nicht schwer verstiindlich. Denn der A u f b a u ist wissenschaftlich und didaktisch gleich ausgezeichnet. Auch der 3. Beitrag fiber Poly-a-AminosAuren yon E. KATSCHALSKY (58 Seiten) b e h a n d e l t F u n d a m e n t a l p r o b l e m e der Proteinchemie. Zuniichst wird die Synthese der Poly-a-AminosAuren ge schildert und ihre Kinetik u n d ihr Mechanismus diskutiert, d a n n wird das Molekulargewicht der Poly-a-AminosAuren, ihre Spaltbarkeit durch proteolytische Enzyme, ihr R 6 n t g e n d i a g r a m m , ihr I n f r a r o t - S p e k t r u m u n d ihr W a s s e r b i n d u n g s v e r m 6 g e n beschrieben und mit den entsprechenden Eigenschaften der Proteine analysierend verglichen. In einem kurzen Schlusskapitel wird die biologische B e d e u t u n g der Polypeptide als Hemmstoffe ffir Fermente, als Toxine, als Antibiotika u n d als Hormone gestreift. Die nlichsten 4 BeitrAge haben m e h r spezielles Interesse. H. L. FEVOLD gibt auf 58 Seiten eine sehr vollstAndige Charakterisierung unseres heutigen Wissens u m siimtliche Proteine des Hfihnereies. Der nAchste Beitrag von J. ROCHE UND R. MICHEL (37 Seiten) besch~ftigt sich m i t natfirlichen u n d kfinstlichen J o d p r o t e i n e n - - v o n den natfirlichen JodaminosAuren bis zu den jodierten Nukleoproteinen der Invertebraten. Der Akzent der guten Darstellung liegt natfirlich auf dem T y r o x i n seiner Bildung u n d seinen Vorstufen. In d e m Beitrag "GlutaminsAure und cerebrale F u n k t i o n " von H. WAELSCH handelt es sich m e h r u m die d y n a m i s c h e Biochemie als u m Proteinchemie im engeren Sinn. Die vorhandenen Daten fiber Transport, PermeabilitAt, SpeicherfAhigkeit yon G l u t a m i n u n d GlutaminsAure in den verschiedenen Geweben werden berichtet und die B e d e u t u n g dieser beiden Substanzen fiir Stoffwechsel und F u n k t i o n insbesondere des Gehirns werden diskutiert. Die Diskussion ist sehr eingehend, weil sie die Beeinflussung sehr zahlreicher fermentativer Prozesse d u t c h GlutaminsAure in R e c h n u n g zu stellen hat. Der Artikel stellt den Versuch dar, verhAltnismAssig junge und lfickenhafte Forschungsergebnisse erstmalig zu ordnen und die aktuellen Probleme herauszuschAlen. I m nAchsten Beitrag fiber "Brfickenbindungen in der Proteinchemie" berichtet J. BJORKSTEN fiber die in der P a t e n t l i t e r a t u r niedergelegten Erfahrfingen fiber kfinstliche vernetzfing von Proteinen. Da die P a t e n t l i t e r a t u r n u r schwer und mfihevoll zugAnglich ist, dfirfte der k n a p p e Beitrag (i 5 Seiten T e x t und fiber 2o Seiten Tabellen) sehr nfitzlich sein. Auf 19 Seiten des Tabellenwerkes ist eine ~ b e r s i c h t fiber die vorhandenen P a t e n t e gegeben, wAhrend etwa 2 Seiten Obersichten und Sammelreferate zu den fraglichen Problemen nachweisen, t3berall ist der I n h a l t stichwortartig charakterisiert. Der letzte Beitrag des Bandes interessiert wieder allgemein. H. POLLACK UND S. L. HALPERN berichten fiber das VerhAltnis des Proteinstoffwechsels zur Krankheit. Der Titel ist zu eng. D e n n es wird in dem Artikel (58 Seiten) eine sehr ersch6pfende Darstellung aller Gesetze des EiweissStoffwechsels gegeben einschliesslich der Halbwertszeit der Lebensdauer einzelner Eiweissk6rper u n d ganzer Gewebe. Von hier aus werden d a n n Schlfisselbegriffe wie der N-Pool u n d die labilen Eiweissk6rper diskutiert u n d klassische Begriffe wie der qualitative und q u a n t i t a t i v e Eiweisshunger starker pri~cisiert. Sehr breit u n d sorgfAltig werden auch die Konsequenzen und die S y m p t o m e solcher Mangelerscheinungen analysiert. Der Beitrag ist nicht n u r ffir den Kliniker sondern ffir jeden Biologen yon h o h e m Interesse. So k a n n wie die vorhergehenden Biinde der S a m m l u n g auch dieser Band allen denen wArmstens empfohlen werden, die m i t Eiweiss etwas zu t u n haben. HAms H. WRBBR (Tfibingen)

Plant growth substances. Un symposium, 6dit~ par F. SKOOG.University of Wisconsin Press, 1951. 476 pages, nombreuses illustrations et planches. $ 6.00. L'dtude des p h y t o h o r m o n e s ne prdoccupait, il y a u n peu plus de vingt cinq ans, que quelques botanistes europdens. Elle passionne m a i n t e n a n t des milliers de chercheurs darts le monde entier. Une nouvelle branche de l'industrie chimique, de nouvelles techniques agriculturales sont ndes d e