Existe-t-il une β-lactoglobuline dans le colostrum humain?

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SHORT

COMMUNICATIONS

Existe-t-il une P-lactoglobuline dans le colostrum humain? Au tours d’un recent travail sur les proteines du colostrum humainl, il nous a 4th impossible de caracteriser une p-lactoglobuline, malgre la diversite des methodes de fractionnement et d’analyse mises en oeuvre. Afin d’y rechercher la presence eventuelle d’une proteine de type ,&lactoglobuline, nous avons applique au colostrum humain les techniques classiques de prCparation de la P-lactoglobuline bovine. Trois methodes ont ete utilisees: cellc de Palmer *, celle de Zweig et Block 3 et celle de Preaux et al.“. ,4 titre de comparaison, les essais ont 6th effect&s parallelement sur le lait de vache et sur le colostrum humain (Ies laits colostraux etaient preleves entre le 3t: et le roe jour apres la parturition). Apres delipidation par centrifugation a r5,ooo x, la caseine etait precipitee a pH 4.6. Toutefois, si l’on obtenait ainsi un lactoserum bovin limpide, la caseine humaine etait tres difficilement precipitee dans ces conditions. Ainsi avons-nous fait deux lots de colostrum : l’un subissait le m&me traitement que le lait bovin (aprirs acidification a pH 4.6, une centrifugation a 40,000 g ne permettait d’eliminer qu’un faible culot de caseine); l’autre Ptait ajuste B pH 4.6, dialyse durant 36 h contre un tampon de m&me pH et l’on obtenait ainsi un precipite important dont la teneur en phosphore Ptait de 0.4:,;, cependant que le surnageant presentait un schema electrophoretique identique a celui propose par Deutsch5 pour le lactoserum humain. A partir du lactoserum bovin, les trois methodes utiliskes conduisaient a une p-lactoglobuline homogene en electrophorese a pH 8.6 sur cellogel (Fig. I), migrant comme une cc,-globuline serique (la mobilite electrophoretique de la P-lactoglobuline bovine est de -5.2 . 10-5 cm%/V/sec). Aucun precipite n’etait obtenu dans le deuxieme lot du colostrum humain, d&a&i& aprils dialyse. Quant au premier lot de colostrum humain, trait6 de facon absolument identique au lait de vache, il donnait les resultats suivants: dans la methode de Palmer, un tres faible precipite apparaissait qui, en electrophorese sur cellogel, montrait unc bande migrant entre les y- et 1-s /3-globulines seriques (Fig. 2a) ; par lcs deux autres methodes, aucun precipite n’etait obtenu dans la fraction P-lactoglobuline. Cette fraction Ctait alors lyophilisee et analyaee par electrophorese sur cellogel. La methode de Zweig et Block conduisait Bune proteine rose saumon, de mobiliti: cr,-globuline(Fig. 2b) qui n’etait autre que la lactotransferrine. Quant B la troisieme methode, elle aboutissait a un melange complexe (Fig. 2~). Dans aucun des cas n’apparaissait une proteine de type p-lactoglobuline. La /3-lactoglobuline bovine represente une proportion importante des proteines du lactoserum: environ 1.5 g par litre. Si une proteine semblable existait dans le colostrum humain, elle ne pourrait passer inaper$ue. 11 faut noter que Hanson, dans son etude immunologique des proteines de colostrum humaine, ne mentionne jamais la presence de /Y-lactoglobuline alors qu’il et identifie partiellem-nt 13 lignes de met en evidence, par immuno-electrophorisz, precipitation specifiques du colostrum humain. De mCme, Maeno et al.‘, dans leur travail sur les proprietes physiques de I’cc-lactalbumine. sont amen& a etudier la fraction “albumine” du lactoserum hu-

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‘a

a

:

b

Fig. 2. Fig. I Fig. 1. Electrophor&ses sur cellogzl it pH 8.6 des @-lactoglobulines bovines obtenues par les trois m&hodes de prbparation. Les &ctrophori-ses tlu s&urn humain sont effectudes & titre de comparaison. a. Methode de Palmer; h. M&bode dc Zweig et Block: c, MBthode de Preaux ei ai. Fig. 2. ElectrophorPses sur cellogcl B pi 8.6 des fractions obtenues SW le colostrum trois m&hodes de @paration de la p’-lactoglobulinc bovine. main

qui

devrait

contenir

la ,&lactoglobuline:

il n’est question

humain par les

nulle part,

dans cet

article,

de cette proteine. S’il esiste une ~-lacto~lobuline dans le colostrum humain, ou bien elle possede de:; caracteristiques tres diffkentes de la /I-lactoglobuline bovine (alors que l’cr-iactalbumine ct la lactotransferrine humaines sont des proteines tres voisines des proteines bovines correspondantes), ou bien ell: est en concentration plus faible. D’ailleurs, la concentration d’une autre protkine semble t&s differente dans le colostrum humain et le lait de vache: en effet, la lactotransferrine represente une proportion importante des proteines du lactoserum humain r. Laboratoire de Biochimie, Fa~~~t~ de MeSecine, Paris (France) I 2 3 4 5 6 7

R. A. G. G. H. L. hf.

R. GOT Y. GOUSSAULT A. MARNAY

GOT, C2in. Chim. ilcta, sous presse (1965). H. PALMER, J. Bid. Chcm., 104 (x934) 359. ZWE~G ET R. J. BLOCK, Arch. Biochem. Biophys., gr (1954) zoo. 62 (1954) 574. PREAUX, J. H~XSMANS ET R. LONTIE, ‘4rch. Intern. Physiol., F. DEUTSCH, J.BioZ.Ckem., 169 (1947) 437. A. HANSON, I&wz. Arch. Allergy, 18 (1961) 241. lf.%EKO ET 1. KIYOSAWA, Biocherrt. _f., 83 (1962) 271.

Recu le rg janvier

1965 Clin. Chim. Acta, 11 (196.5) 382-383